Bertout, JA, Patel, SA & Simon, MC L’impatto di O2 disponibilità sul cancro umano. Naz. Rev. Cancro 8967–975 (2008).
Singleton, DC, Macann, A. & Wilson, WR Targeting terapeutico del microambiente tumorale ipossico. Naz. Rev. Clin. Oncol. 18751–772 (2021).
Banh, RS et al. PTP1B controlla il consumo di ossigeno non mitocondriale regolando RNF213 per promuovere la sopravvivenza del tumore durante l’ipossia. Naz. Biolo cellulare. 18803–813 (2016).
Asselman, C., Hemelsoet, D., Eggermont, D., Dermaut, B. & Impens, F. La malattia di Moyamoya emerge come angiopatia immuno-correlata. Tendenze Mol. Med. 28939–950 (2022).
Schofield, CJ & Ratcliffe, PJ Rilevamento dell’ossigeno mediante idrossilasi HIF. Naz. Rev. Mol. Biolo cellulare. 5343–354 (2004).
Wouters, BG e Koritzinsky, M. Segnalazione dell’ipossia attraverso mTOR e la risposta proteica spiegata nel cancro. Naz. Rev. Cancro 8851–864 (2008).
Cummins, EP et al. La prolil idrossilasi-1 regola negativamente la chinasi-beta di IkappaB, fornendo informazioni sull’attività di NFkappaB indotta dall’ipossia. Proc. Natl Acad. Sci. U.S.A. 10318154–18159 (2006).
Rius, J. et al. NF-kappaB collega l’immunità innata alla risposta ipossica attraverso la regolazione trascrizionale di HIF-1alfa. Natura 453807–811 (2008).
Eltzschig, HK & Carmeliet, P. Ipossia e infiammazione. N. ingl. J.Med. 364656–665 (2011).
Kroemer, G., Galluzzi, L., Kepp, O. & Zitvogel, L. Morte cellulare immunogenica nella terapia del cancro. Anna. Rev. Immunol. 3151–72 (2013).
Nizet, V. & Johnson, RS Interdipendenza delle risposte immunitarie ipossiche e innate. Naz. Rev. Immunol. 9609–617 (2009).
Pakos-Zebrucka, K. et al. La risposta integrata allo stress. Rappresentante dell’EMBO 171374–1395 (2016).
Delibegovic, M., Dall’Angelo, S. & Dekeryte, R. Proteina tirosina fosfatasi 1B nelle malattie metaboliche e nello sviluppo di farmaci. Naz. Rev. Endocrinol. 20366–378 (2024).
La rete dell’Atlante del genoma del cancro. Ritratti molecolari completi dei tumori al seno umani. Natura 49061–70 (2012).
Ahel, J. et al. Il fattore della malattia di Moyamoya RNF213 è una ligasi E3 gigante con un nucleo simile alla dineina e un distinto meccanismo di trasferimento dell’ubiquitina. eLife 9e56185 (2020).
Otten, EG et al. Ubiquitilazione del lipopolisaccaride da parte di RNF213 durante l’infezione batterica. Natura 594111–116 (2021).
Morito, D. et al. La proteina mysterin/RNF213 associata alla malattia di Moyamoya è una nuova ATPasi AAA+, che modifica dinamicamente il suo stato oligomerico. Sci. Rappresentante. 44442 (2014).
Piccolis, M. et al. Sondaggio delle risposte cellulari globali alla lipotossicità causata dagli acidi grassi saturi. Mol. Cella 7432–44 (2019).
Sugihara, M. et al. La mysterina AAA+ ATPasi/ubiquitina ligasi stabilizza le goccioline lipidiche citoplasmatiche. J. Cell Biol. 218949–960 (2019).
Thery, F. et al. La proteina 213 dell’anulare si assembla in un sensore per le proteine ISGilate con attività antimicrobica. Naz. Comune. 125772 (2021).
Takeda, M. et al. Le mutazioni dei pazienti affetti dalla malattia di Moyamoya nel dominio RING di RNF213 riducono la sua attività di ubiquitina ligasi e migliorano l’attivazione di NFkappaB e l’apoptosi in modo dipendente dal dominio AAA+. Biochimica. Biofisica. Ris. Comune. 525668–674 (2020).
LaMontagne, KR Jr, Hannon, G. & Tonks, La proteina NK tirosina fosfatasi PTP1B sopprime la trasformazione indotta da p210 bcr-abl dei fibroblasti di ratto-1 e promuove la differenziazione delle cellule K562. Proc. Natl Acad. Sci. U.S.A. 9514094–14099 (1998).
Kotani, Y. et al. Il salto alternativo dell’esone influenza la preferenza del substrato della deubiquitylasi USP15 per la mysterina/RNF213, il fattore di suscettibilità alla malattia di moyamoya. Sci. Rappresentante. 744293 (2017).
Kovalenko, A. et al. Il soppressore tumorale CYLD regola negativamente la segnalazione di NF-kappaB mediante deubiquitinazione. Natura 424801–805 (2003).
Schlicher, L., Brauns-Schubert, P., Schubert, F. & Maurer, U. SPATA2: più che un anello mancante. La morte cellulare differisce. 241142–1147 (2017).
Louvrier, C. et al. Lesioni orticarioidi associate a RNF213 con ipercitochinemia. J. Clinica allergica. Immunolo. 1501545–1555 (2022).
Bhardwaj, A., Banh, RS, Zhang, W., Sidhu, SS & Neel, BG Gli SNP RNF213 associati a MMD codificano alleli dominanti negativi che compromettono globalmente l’ubiquitilazione. Scienza della vita. Alleanza 5e202000807 (2022).
Cecchi, AC et al. Varianti rare di RNF213 in una popolazione etnicamente diversificata con malattia di Moyamoya. Colpo 453200–3207 (2014).
Kamada, F. et al. Uno studio di associazione sull’intero genoma identifica RNF213 come il primo gene della malattia Moyamoya. J.Hum. Genetta. 5634–40 (2011).
Liu, W. et al. Identificazione di RNF213 come gene di suscettibilità per la malattia di moyamoya e suo possibile ruolo nello sviluppo vascolare. PLoS UNO 6e22542 (2011).
Taniguchi, K. & Karin, M. NF-kappaB, infiammazione, immunità e cancro: raggiungimento della maggiore età. Naz. Rev. Immunol. 18309–324 (2018).
Lui, Y., Hara, H. & Nunez, G. Meccanismo e regolazione dell’attivazione dell’inflammasoma NLRP3. Tendenze Biochimica. Sci 411012–1021 (2016).
Karki, R. & Kanneganti, TD Segnali divergenti dell’inflammasoma nella tumorigenesi e potenziale targeting. Naz. Rev. Cancro 19197–214 (2019).
Diaz-Rodriguez, E. et al. L’attivazione del recettore TRAIL supera la resistenza al trastuzumab nelle cellule di cancro al seno HER2 positive. Cancro Lett. 45334–44 (2019).
Endo, M., Mori, M., Akira, S. & Gotoh, La proteina omologa T. C/EBP (CHOP) è cruciale per l’induzione della caspasi-11 e la patogenesi dell’infiammazione indotta dal lipopolisaccaride. J. Immunol. 1766245–6253 (2006).
An, J. et al. L’inattivazione della deubiquitinasi CYLD da parte dell’HPV E6 media l’attivazione di NF-kappaB indotta dall’ipossia. Cellula cancerosa 14394–407 (2008).
Wiede, F. et al. PTP1B è un checkpoint intracellulare che limita l’immunità antitumorale delle cellule T e delle cellule T CAR. Scov. 12752–773 (2022).
Baumgartner, CK et al. L’inibitore PTPN2/PTPN1 ABBV-CLS-484 libera una potente immunità antitumorale. Natura 622850–862 (2023).
Gibson, DG et al. Assemblaggio enzimatico di molecole di DNA fino a diverse centinaia di kilobasi. Naz. Metodi 6343–345 (2009).
Fedele, C. et al. L’inibizione di SHP2 previene la resistenza adattativa agli inibitori di MEK in più modelli di cancro. Scov. 81237–1249 (2018).
Marcotte, R. et al. Panorama genomico funzionale dei fattori determinanti del cancro al seno umano, vulnerabilità e resistenza. Cella 164293–309 (2016).
Ran, FA et al. Ingegneria del genoma utilizzando il sistema CRISPR-Cas9. Naz. Protoc. 82281–2308 (2013).
Zhang, S. et al. Piattaforma organoide singenica geneticamente definita per lo sviluppo di terapie combinate per il cancro ovarico. Scov. 11362–383 (2021).
Martinez, AM, Kim, A. & Yang, WS Rilevamento della ferroptosi mediante BODIPY 581/591 C11. Metodi Mol. Biol. 2108125–130 (2020).
Branon, TC et al. Etichettatura di prossimità efficiente in cellule e organismi viventi con TurboID. Naz. Biotecnologie. 36880–887 (2018).
Teo, G. et al. SAINTexpress: miglioramenti e funzionalità aggiuntive nell’analisi di significatività del software INTeractome. J. Proteomica 10037–43 (2014).
